红外光谱揭示再生蚕丝蛋白二级结构随温度变化的序列规律

本研究论文聚焦于"蚕丝蛋白二级结构随温度变化序列顺序的原位红外光谱研究"，由何志朋、赵婷婷、周小凤和黄鹤等人合作完成，他们利用了先进的原位红外光谱技术和二维相关分析方法来深入探讨蚕丝蛋白膜在不同温度下的结构演变过程。研究的核心内容是观察蛋白质在加热过程中从低至高的温度条件下，其二级结构（如α-螺旋、β-折叠、无规卷曲和热氧化降解产生的非酰胺C=O键）如何依次发生改变。 首先，二维相关分析揭示了一个关键的顺序：在低温时，β-折叠构象首先受到影响，表现为1623cm-1处的低波数吸收峰的变化；接下来是无规卷曲构象，对应的吸收峰位于1648cm-1；然后是由于热氧化降解引起的非酰胺C=O振动峰，频率约为1721cm-1；最后，α-螺旋构象的变化出现在1658cm-1。这种顺序反映了蛋白质在温度升高时结构稳定性的逐渐丧失，从内部结构的有序度到外部暴露的氧化反应。 而原位红外光谱分析则提供了不同的视角，表明侧链基团、无规卷曲和β-折叠（高波数）构象先于α-螺旋、β-折叠（低波数）以及部分氧化反应发生变化。在升温过程中，蚕丝蛋白膜中的α-螺旋和无规卷曲构象倾向于转化为β-折叠，同时伴有部分的热氧化降解现象。 该研究不仅对蚕丝蛋白的热稳定性有重要见解，还为理解蛋白质在不同环境条件下的行为提供了有价值的数据，对于蛋白质工程、生物材料科学以及纺织材料等领域具有实际应用价值。此外，研究结果还依赖于高等教育博士点基金和国家自然科学基金的支持，展现了科研团队在高级别研究项目中的协作与创新。 通过这篇首发论文，作者们不仅展示了技术上的精密测量手段，还展示了严谨的科学研究方法，对后续相关领域的研究者来说，这是一份重要的参考资料。