肠出血性大肠埃希菌O157:H7 C300-LTB融合蛋白的B细胞表位预测与疫苗开发

该研究论文于2011年发表在《北华大学学报(自然科学版)》上，标题为"肠出血性大肠埃希菌O157:H7紧密黏附素C300与LTB融合蛋白B细胞表位预测"。研究人员崔莎莎、徐松宝、姜岩硕和李明成针对肠出血性大肠埃希菌O157:H7这种病原体的关键蛋白质——紧密黏附素C300与不耐热肠毒素(LTB)融合蛋白进行了深入的研究。 研究的目的是通过生物信息学手段预测融合蛋白的二级结构以及可能的B细胞识别表位，这是为了设计和开发新型疫苗，以对抗这种细菌引发的疾病。他们利用DNAstar软件中的Protean预测工具，对融合蛋白的特性进行了分析，包括亲水性指数、β-转角、柔韧性、表面可及性和抗原指数等关键参数。 结果显示，融合蛋白的N端区域可能存在多个α-螺旋中心，具体在第1-10、20-30、110-120、210-220、300-310、350-360、380-390和415-420。此外，N端的195-205、300-320、335-350和390-410区域形成大型β-折叠中心，这些折叠区域之间分布着均匀的转角，可能影响其三维结构。融合蛋白的柔性主要集中在N端的20-35、52-65、75-85、105-115、150-160、172-188、260-275和372-388区域，这些区域的折叠或摆动预示着复杂三级结构的可能性。 亲水性区域被定位在第50-60、70-80、155-165、190-200、240-250、260-270、330-340和375-385，这些区域被认为是潜在的抗原表位，可能激发B细胞的免疫反应。这项研究通过计算机模拟和生物信息学分析，为人工合成能够有效诱导免疫应答的优势肽段，进而研发针对肠出血性大肠埃希菌O157:H7的重组疫苗提供了理论基础。 该研究的科学价值在于它将理论与实践相结合，利用现代生物信息学技术解析了细菌的关键蛋白质结构，为疫苗设计提供了精确的靶点，对于预防和控制此类细菌感染具有重要意义。同时，这也展示了在分子生物学领域，特别是疫苗研发中的生物信息学工具在科学研究中的应用前景。