蛋白质GA88/GB88分子动力学模拟：ABEEMσπ与OPLS-AA力场对比

"这篇论文是关于使用两种不同的分子力场——ABEEMσπ和OPLS-AA，对蛋白质GA88和GB88进行分子动力学模拟的研究。作者通过对比这两种力场在水溶液（295K）和真空环境下的模拟结果，探讨了它们对蛋白质结构、回旋半径、氢键分布、径向分布和电荷分布的影响。研究表明，ABEEMσπ和OPLS-AA都能有效地模拟蛋白质结构，但ABEEMσπ在模拟稳定性方面表现更优。此外，ABEEMσπ力场更能准确反映蛋白质与水分子间的极化效应。该研究受到国家自然科学基金的资助。" 在分子动力学模拟中，力场是至关重要的，它决定了分子间相互作用的计算方式。ABEEMσπ力场是一种融合了原子与键电负性均衡方法的浮动电荷力场，与ABEEM-7P水模型结合，而OPLS-AA（Optimized Potentials for Liquid Simulations All-Atom）力场则采用固定电荷模型。这两种力场在模拟GA88和GB88蛋白质时，都显示了较好的结构再现能力，但ABEEMσπ力场的模拟稳定性更高。 回旋半径是评估蛋白质结构的重要参数，它反映了蛋白质分子的空间扩展程度。在模拟过程中，观察到的回旋半径变化体现了蛋白质在不同环境下的“电致紧缩”现象，即蛋白质在电荷影响下内部结构的收缩。这种现象对于理解蛋白质在水环境中的行为至关重要。 氢键分布和径向分布是分析蛋白质结构动态特性的关键指标。氢键在维持蛋白质构象稳定性和功能活动中起着核心作用，而径向分布则揭示了分子间的距离分布规律。ABEEMσπ力场在模拟氢键和径向分布时，相对于OPLS-AA力场，更好地模拟了蛋白质与水分子之间的相互作用，尤其是极化效应，这对于理解蛋白质在水溶液中的动态行为提供了更精确的描述。 论文的结论指出，尽管两种力场在模拟蛋白质结构时偏差值相近，但在考虑动态性质时，ABEEMσπ力场由于其对电荷平衡和极化效应的精细处理，显示出更好的模拟效果。这为未来选择适当的分子力场进行蛋白质动力学模拟提供了有价值的参考。