海地瓜类蛋白修饰酶解物制备出高效ACE抑制肽

本文主要探讨了"类蛋白反应修饰海地瓜酶解物及ACE抑制肽的制备"这一主题，发表于2014年的《高等学校化学学报》第5期。研究者沈晴晴、曾名湧和赵元晖来自中国海洋大学食品科学与工程学院，他们利用类蛋白反应技术对海地瓜体壁蛋白进行酶解，目的是提高所得产物的血管紧张素转换酶(ACE)抑制活性。实验结果显示，经过修饰后的肽显示出显著增强的ACE抑制效果，与未修饰的酶解液相比，其IC50值降低至3.67μmol/L，对应的序列结构为NQNFVQYTTNT。 研究者通过模拟消化实验验证了修饰肽在与胃肠蛋白酶结合后，其降压活性得以提升。此外，细胞毒性测试表明，在样品浓度低于10mg/mL的情况下，修饰肽对犬肾细胞（MDCK）无毒性，并且在低浓度下能够促进细胞生长，这为潜在的生物活性应用提供了积极信号。 采用超滤、Sephadex G-15凝胶柱层析和高效液相色谱(RP-HPLC)等技术进行了产品纯化，确保了得到的高活性ACE抑制肽的质量。紫外线光谱分析进一步确认了修饰肽与ACE的结合特征，通过SYBYL软件的模拟对接分析，揭示了该抑制肽与ACE活性位点的良好匹配性。 文章还提及了类蛋白反应的历史背景，它是1902年由Danilevski首次发现的一种蛋白质水解反应的逆过程，常用于提高蛋白质的功能活性。国内在类蛋白修饰反应方面的研究除了优化反应条件外，更侧重于其在提高其他蛋白质活性如酪蛋白的ACE抑制活性和大豆蛋白的抗氧化性能中的应用。 整体而言，这篇论文不仅介绍了类蛋白修饰技术在海地瓜酶解物处理中的实际应用，还展示了其在药物开发尤其是抗高血压领域的潜在价值。这项工作对于理解蛋白质改性在功能食品和生物药物设计中的作用具有重要意义。