改良毕赤酵母表达系统，提高耐热β-半乳糖苷酶BgaB的活性

本研究论文聚焦于"耐热β-半乳糖苷酶BgaB在PichiaPink毕赤酵母表达系统中的重组表达"，由董文琪、韩晴等人合作完成，发表于《中国科技论文在线》。BgaB是一种源自嗜热脂肪芽孢杆菌(Bacillus stearothermophilus)的糖苷酶GH-42家族成员，这种酶因其能在乳制品加工的理想工作条件（高温和适宜pH）下高效催化β-半乳糖苷的水解，显示出显著的工业应用潜力。然而，原始菌株产生的BgaB量较低且对培养条件要求特殊，限制了其在大规模工业化生产中的应用。 为了克服这些局限性，研究者们利用基因工程技术，选择Invitrogen公司的新型巴斯德毕赤酵母宿主菌PichiaPink作为平台。他们成功构建了名为pPinkα-HC-bgaB的表达载体，将BgaB基因整合到毕赤酵母中，实现了高产的重组表达。实验结果显示，转化后的毕赤酵母表现出的重组酶活力高达0.63U/mL，远超先前在枯草芽孢杆菌（0.26U/mL）、乳酸克鲁维酵母（0.06U/mL）和传统毕赤酵母（0.20U/mL）中表达的水平。这表明，PichiaPink系统提供了更高的酶活力和更好的热稳定性，对于工业化生产来说是一个重要的突破。 该研究的关键领域包括食品生物化学，特别是在优化微生物表达系统以提升耐热β-半乳糖苷酶的生产效率和稳定性。通过关键词"食品生物化学"、"耐热β-半乳糖苷酶"、"PichiaPink毕赤酵母表达系统"和"重组表达"，我们可以看出研究的核心关注点在于利用基因工程手段提高酶的性能，以适应食品工业的实际需求。此外，"酶活"指标反映了研究的成功程度，即重组酶的活性表现。 这项研究不仅展示了基因工程技术在改进微生物表达系统中的应用，也为提升食品工业中关键酶的性能提供了新的可能，具有重要的理论价值和实际应用前景。