鸭MHC I轻链cDNA克隆及蛋白质结构分析

"鸭MHC I 轻链 cDNA克隆及其蛋白的空间结构的研究旨在了解鸭的主要组织相容性复合体I的结构，并推动其功能研究。科研人员通过Full RACE技术从鸭的淋巴细胞cDNA文库中成功克隆了鸭MHC I轻链（Anpl-b2m）的cDNA。该cDNA全长792bp，含有非翻译区和一个开放阅读框，编码119个氨基酸的成熟肽蛋白。氨基酸序列分析显示存在两个半胱氨酸位点，其中一个位点的周围序列与免疫球蛋白超基因家族的特征基序相似。通过蛋白质表达、纯化和鉴定，进一步研究了Anpl-β2m的结构特性，其主要由β折叠构成的典型二级结构，并通过同源模建揭示了与人和小鼠β2m类似的三维结构。这项工作为理解鸭的免疫系统和疾病防控提供了基础数据。" 本文详细阐述了鸭MHC I轻链的cDNA克隆过程及其编码蛋白的空间结构分析。研究人员运用Full RACE技术从鸭的淋巴细胞cDNA文库中获取了鸭MHC I轻链Anpl-b2m的全长序列，该序列包括非翻译区和一个编码119个氨基酸的开放阅读框。其中，成熟肽序列中存在两个半胱氨酸残基，其中一个位于第80位，其周围序列与免疫球蛋白超基因家族的特征序列相匹配，这对于蛋白质结构和功能至关重要。 通过在大肠杆菌系统中表达和纯化Anpl-β2m，研究人员进行了蛋白酶切和Western Blot鉴定，确认了蛋白质的正确表达和性质。利用圆二色谱（CD）技术，他们发现Anpl-β2m的二级结构主要由β折叠组成，呈现出典型的β折叠蛋白特征。同源模建分析显示，Anpl-β2m的三级结构由7个β片层折叠构成，与人和小鼠的β2m具有高度相似的三维结构。 MHC分子在免疫系统中起着核心作用，尤其是MHCI类分子，它们由重链和轻链（如β2m）组成。β2m参与了MHC分子与抗原多肽的结合，将抗原递呈至细胞表面，激活细胞毒性T细胞的免疫反应。此外，β2m还被发现具有免疫佐剂的功能。本研究为鸭的免疫学研究提供了新的分子基础，对于理解鸭的免疫应答机制以及可能的应用于疾病防控具有重要意义。