Zn2+诱导甘氨酸α-H和羧基H迁移的化学机制探索

"Zn2+诱导甘氨酸α-H和羧基H迁移的机理 (2013年)，孟祥军，唐山师范学院化学系，B3LYP/6-31++G(d，p)计算方法，氨基酸，Zn2+，两性离子，反应路径，机理，质子迁移" 这篇论文详细研究了Zn2+离子对甘氨酸分子作用的机理。甘氨酸是生命体内的一种基本氨基酸，它的结构和性质对于生物学过程至关重要。在2013年的一项研究中，孟祥军采用了B3LYP/6-31++G(d，p)的量子化学计算方法来分析Zn2+与甘氨酸之间的相互作用。 研究表明，当Zn2+与甘氨酸结合时，形成了8个中性复合体和3个两性复合体，其中最稳定的复合体是两性复合体，具有863.28 kJ/mol的结合能。在这些复合体中，分子内单键的旋转导致了中性构型的转变。C-C和C-O键的旋转能垒分别在2.43到24.56 kJ/mol和24.94到60.21 kJ/mol的范围内，这表明这两种键的旋转并非轻易发生。 关键发现是，Zn2+的存在可以引起甘氨酸分子内的质子迁移。具体来说，它能诱导羧基的H原子转移到氨基上，形成两性离子，同时也能诱导α-H迁移到Zn2+上，同样形成两性离子。这两个过程都是无能垒的，这意味着质子迁移可自发进行。 α-H迁移后，甘氨酸的结构发生变化，形成离域π键，并且α-C原子带有0.20的正电荷。这种变化使得体系既能够发生加成反应，也能够进行亲核取代反应，从而显著改变了甘氨酸的生物化学性质。这对生理学和病理学研究有重要的指导意义。 论文中还探讨了从最稳定中性构型转化为最稳定两性构型的反应路径，最高能垒为213.84 kJ/mol。这个过程涉及一系列中间态的转化，揭示了质子迁移的具体步骤。 此项研究拓展了我们对氨基酸结构变化的理解，特别是质子迁移的诱导因素和机理。在气相条件下研究金属离子与生物分子的相互作用，有助于揭示这些体系的基本化学性质，为理解和模拟生物体内相关反应提供了理论基础。